Углеводы (сахариды). Молекулы этих веществ построены всего из трех элементов — углерода, кислорода и водорода. Углеводы — основной источник энергии для живых организмов. Кроме того, в процессе метаболизма углеводов образуются промежуточные соединения, которые используются организмом для новых синтетических процессов. Растения обладают большим разнообразием углеводов, чем животные, так как способны синтезировать их на свету в процессе фотосинтеза.
Наиболее известными и распространенными углеводами являются растворимые в воде моно- и дисахариды. Они кристаллизуются, сладкие на вкус, имеют постоянную молекулярную массу.
Моносахариды (монозы) — соединения с эмпирической формулой Сn(Н2О)n, которые нельзя подвергнуть гидролизу. В зависимости от содержания атомов углерода имеют названия:
пентозы — 5-углеродные сахара — ксилоза, арабиноза, рибоза, дезоксирибоза. Последние две входят в состав ДНК и РНК;
гексозы — 6-углеродные сахара — глюкоза, фруктоза. Основные источники энергии в клетке. Принимают участие в энергетических превращениях, синтетических реакциях, так как часто находятся в фосфорилированном состоянии.
Монозы способны к ферментативной полимеризации, образуя ди, три- и полисахариды.
Олигосахариды построены из 2—4 молекул моносахаридов. Эти соединения также могут кристаллизоваться, легко растворимы в воде, сладкие на вкус и имеют постоянную молекулярную массу. Олигосахариды могут гидролизоваться с образованием простых cахаров — моноз (чаще всего глюкозы и фруктозы). К олигосахаридам относятся дисахариды: сахароза, мальтоза, лактоза; трисахарид раффиноза; тетрасахарид стахиоза и др.
Полисахариды (полиозы) — нерастворимые в воде соединения (образуют коллоидный раствор), не имеющие сладкого вкуса. Их молекулярная масса велика (от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон). Как и предыдущая группа углеводов, способны гидролизоваться до моносахаридов,
К полисахаридам относятся биополимеры, образованные остатками пентоз, — арабаны, ксиланы (входят в состав камедей), а также крахмал, гликоген, инулин, целлюлоза, гемицеллюлоза, молекулы которых состоят из остатков гексоз. К высокомолекулярным полимерным углеводам относят также мукополисахариды, мукопротеиды и гликопротеиды — специфические соединения сложного углевода муцина с белками или неорганическими веществами. У большинства клеток животного происхождения наружная сторона мембраны покрыта этими веществами, образующими специфический слой — гликокаликс (рис. 50). Основная функция гетерополисахаридов гликокаликса — соединение и склеивание клеток в тканевые комплексы, защита их от неблагоприятных факторов среды.
В функциональном отношении различают полисахариды резервного и структурного назначения. Типичные резервные полисахариды — крахмал и гликоген. Оба полисахарида имеют разветвленные цепи с а-1,4 — связями в линейных участках и а-1,6 — связями в точках ветвления. Организмы животных и растений имеют ферменты, расщепляющие эти связи с выделением моносахаридов.
Крахмал — главный резервный полисахарид растительных клеток, где он откладывается в виде крахмальных зерен. Существует в двух формах: а-амилозы, состоящей из неразветвленных цепей, окрашивающихся йодом в синий цвет, и амилопектина, цепочки которого сильно разветвлены. Коллоидные растворы его окрашиваются в красно-фиолетовый цвет.
Резервным полисахаридом животных является гликоген, большое количество которого образуется в клетках печени из излишков глюкозы поглощенной пищи. Это внутриклеточный, осмотически неактивный полисахарид, способный к быстрому превращению в глюкозу.
Другими резервными полисахаридами главным образом растительных клеток, бактерий, грибов могут быть гомополисахариды, состоящие из остатков D-фруктозы (фруктозаны), маннозы (маннаны), ксилозы (ксиланы), арабинозы (арабаны).
Главный структурный полисахарид клеточных оболочек растений — целлюлоза (клетчатка), в которой аккумулировано более 50 % всего углерода биосферы. Полный гидролиз целлюлозы дает D-глюкозу. При неполном ее расщеплении образуется дисахарид целлобиоза, который, как и весь полимер, имеет β-1,4-связь между мономерными остатками. Эта связь прочная, и большинство млекопитающих не имеют фермента, способного ее расщепить. Следует отметить, что и у высших растений отсутствуют ферменты, способные расщеплять целлюлозу. Поэтому повторное вовлечение клетчатки в круговорот углерода, совершаемый на Земле, возможно только с участием микроорганизмов и грибов.
Структурным и частично запасным полисахаридом матрикса растительных оболочек является гемицеллюлоза — гетерополимер из разных гексоз (глюкоза, манноза, галактоза), пентоз (ксилоза, арабиноза) и уроновых кислот (глюкуроновая и галактуроновая кислоты). Цепи гемицеллюлоз не кристаллизуются и не образуют фибриллярных структур. Наличие полярных групп уроновых кислот обусловливают их высокую гидратацию.
Пектиновые вещества — линейные полимеры полигалактуроновой кислоты, прерываемой остатками рамнозы. Свободные карбоксильные группы полимера этерифицируются спиртами (метилируются). Молекулы пектинов обычно сильно разветвлены благодаря наличию боковых цепей из нейтральных Сахаров, ковалентно с ними связанных. Цепи пектинов часто соединяются между собой атомами кальция и магния, образуя пектаты. Пектиновые вещества образуют прочные комплексы с ионами тяжелых металлов, что используется в медицине для выведения из организма токсических ионов.
К природным веществам полисахаридной природы относится хитин — главный волокнистый компонент клеточной стенки многих грибов, внешних покровов насекомых и ракообразных. Хитин — линейный гомополимер N-ацетил-D-глюкозамина. Как и целлюлоза, хитин не растворим в воде и в большинстве органических растворителей, но более химически инертен, так как его параллельные цепи имеют кристаллическую упаковку.
Волокнистым компонентом оболочек дрожжевых клеток является полисахарид полиглюкан. Опорный каркас клеточной стенки бактерий и сине-зеленых водорослей — сложный глюкопептид муреин, образующий одну гигантскую мешковидную молекулу, которую называют муреиновым мешком. Основа структуры муреинового мешка — сеть параллельных полисахаридных цепей, построенных из чередующихся дисахаридов ацетилглюкозамина и ацетилмурамовой кислоты, соединенных между собой многочисленными короткими пептидными цепями. К полисахаридам относятся также камеди косточковых пород, агар морских водорослей.
Липиды. Группа органических соединений специфического химического состава с общими физико-химическими свойствами. Они нерастворимы в воде, но хорошо растворяются в органических, преимущественно неполярных растворителях — хлороформе, бензоле, бензине и т. п. Хорошая растворимость липидов в углеводородах обусловлена тем, что они по своей природе тоже углеводороды или содержат большое количество углеводородных групп, превышающее число других группировок. В зависимости от химической природы липиды разделяют на жиры и липоиды.
Жиры (нейтральные жиры, триглицериды) являются основной группой липидов. Представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и жирных кислот. Последние относятся либо к насыщенным кислотам, не имеющим ненасыщенных (двойных) связей (стеариновая, масляная, пальмитиновая, лауриновая и др.), либо, к ненасыщенным, имеющим одну или несколько двойных связей в молекуле (олеиновая, эруковая, линолевая, линоленовая и др.).
Химические и физико-химические свойства жиров в значительной мере определяются соотношением насыщенных и ненасыщенных жирных кислот, входящих в их состав. Так, жиры, содержащие насыщенные жирные кислоты, имеют высокую температуру плавления и по консистенции обычно твердые (жиры многих животных, кокосовое масло). В. жирах растений умеренного климата, в жире рыб и некоторых морских млекопитающих преобладают триглицериды ненасыщенных жирных кислот, обладающие низкой температурой плавления. Поэтому эти жиры обычно жидкие (льняное, конопляное, хлопковое масло, рыбий жир и др.). Растительные жиры жидкой консистенции называются маслами.
Жиры в живых организмах являются главным типом запасных веществ и основным источником энергии. У позвоночных животных примерно половина энергии, которая потребляется живыми клетками в состоянии покоя, образуется за счет окисления жирных кислот, входящих в состав жиров.
У многих организмов резервация жира как источника энергии, углерода и воды значительно предпочтительнее углеводов. Это относится и ко многим морским животным (тюлени, моржи), живущим в условиях дефицита осмотически свободной воды. Для других организмов первостепенное значение имеет уменьшение массы тела, в этом случае жиры в качестве энергетических ресурсов значительно эффективнее, чем углеводы. Тенденция к минимизации массы энергетического материала и соответственно тела наиболее характерна для летающих птиц и насекомых, особенно для видов, совершающих дальние перелеты. У перелетных птиц перед отлетом в места зимовок также образуются значительные (до 50 % массы тела) жировые запасы. У ряда насекомых формируется специфическое жировое тело, мобилизация эргастических веществ которого обеспечивает жизненные потребности организма в неблагоприятных условиях. У многих млекопитающих существует специальная жировая ткань, играющая в основном роль термогенератора, своеобразного биологического «подогревателя». Эта ткань имеет названия «бурая жировая ткань», «бурый жир». Жир этой ткани не является источником химической энергии для осуществления механических или биосинтетических процессов. Здесь в процессе метаболизма производится тепловая энергия, имеющая для млекопитающих важное значение в период привыкания организма к холоду и во время пробуждения от зимней спячки.
Локализация и структурные особенности бурого жира свидетельствуют о том, как хорошо эта ткань приспособлена для функции термогенеза. Она либо окружает жизненно важные органы (например, сердце), либо лежит на пути притекающей к ним крови. Таким образом, тепло, образующееся в бурой жировой ткани, направляется к важнейшим органам (сердцу, головному мозгу), непрерывная работа которых необходима для поддержания жизни.
У перелетных птиц и у животных, которые находятся в состоянии спячки, запасы жира — практически единственный источник энергии: 1 г жира при окислении выделяет 38 кДж свободной энергии, в то время как 1 г гликогена или крахмала всего 17 кДж.
Липоиды — жироподобные вещества, к которым относятся: стероиды, стерины, терпены, простагландины, воска и воскообразные соединения; пигменты (хлорофиллы, каротин), часть витаминов (А, D, Е, К).
Особенно большое значение имеют те липиды, молекулы которых содержат кроме двух остатков жирных кислот полярную гидрофильную группу — остаток фосфорной кислоты, азотистые вещества, сахариды и др. Благодаря такому строению образуются четко ориентированные молекулярные слои с полярными свойствами на поверхности водной среды.
Биологически важными классами липидов являются фосфолипиды (в качестве полярной части содержат остаток фосфорной кислоты); сфинголипиды (содержат холин и сфингозин); гликолипиды (в качеству полярной части содержат галактозу); ганглиозиды (полярная часть представлена сложным полисахаридом) и т. п. Такие полярные молекулы липидов легко взаимодействуют как с полярными, так и с неполярными молекулами, образуя упорядоченные структуры на границе любой среды. Упорядоченное расположение гидрофильных и гидрофобных концов молекул имеет первоочередное значение для формирования биомембран, обладающих избирательной проницаемостью.
Ферменты — биологические катализаторы белковой природы, способные ускорять биохимические реакции. Ферменты характеризуется высокой специфичностью, т. е. способны превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать только определенные реакции. Чаще всего их действие проявляется в комплексе с другими соединениями небелковой природы.
Ферменты не разрушаются в процессе биохимических превращений, поэтому сравнительно небольшое их количество катализирует реакции большого количества вещества. Характерным отличием ферментов от химических катализаторов является их способность ускорять реакций при обычных условиях. Существенный вклад в развитие ферментологии внес А. Н. Бах.
Бах Алексей Николаевич (1857—1946) — советский ученый, акад. АН СССР, основатель школы советских биохимиков, инициатор создания первого в нашей стране Института биохимии. Основные работы посвящены исследованию фотосинтеза, разработке теоретических основ биологического окисления и ферментологии, которые стали основой развития пищевой промышленности и многих технологических процессов. Награжден четырьмя орденами Ленина, Герой Социалистического Труда, лауреат Государственно» премии СССР. Его именем назван Институт биохимии АН СССР в Москве.
Поскольку все ферменты являются белками, они имеют характерные для этих соединений свойства (коагуляция при действии высокой температуры, чувствительность к изменению рН среды и т. д.).
По химической природе ферменты делятся на две группы — однокомпонентные и двухкомпонентные. К первой группе относятся ферменты, состоящие только из белка, их активность обусловлена активным центром — определенной, специфической для каждого фермента группой аминокислот (уреаза, пепсин, трипсин, амилаза, папаин и другие, которые осуществляют преимущественно реакции гидролиза). Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться.
К двухкомпонентным относятся ферменты, состоящие из белка и небелкового низкомолекулярного компонента. В этом случае белковая часть называется апоферментом (носителем фермента), а небелковая — коферментом (простетической или активной группой). Коферменты имеют разную химическую природу. Они могут состоять из органических (многие витамины, НАД, НАДФ, уридиновые и цитидиловые нуклеотиды, флавины), или неорганических (атомы металлов: железа, магния, цинка, кобальта, меди, молибдена и др.) веществ. Органические и неорганические коферменты в отличие от белковой части очень стойки к действию неблагоприятных условий (высокой температуры, давления, химических факторов) и могут отделяться от белкового носителя. Многие гетеротрофные организмы могут синтезировать не все необходимые коферменты, поэтому они должны получать их с пищей в виде предшественников или в готовом виде в форме витаминов.
Функция ферментов заключается в уменьшении энергии активации, т. е. снижении уровня энергии, необходимой для придания реакционной способности молекуле. В частности, для разрыва связи между азотом и углеродом в лабораторных условиях необходимо около 210 кДж, в то время как в биологической системе на разрушение этой связи с помощью ферментов расходуется только 42—50,4 кДж. Не случайным является и большой размер молекул ферментов, благодаря чему возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими асимметричной формы, что приводит к ослаблению химических связей.
Ферменты образуют с веществом, которое будет превращаться, специфический фермент — субстратный комплекс. Присоединение вещества к ферменту осуществляется в области каталитического центра, который и способствует протеканию реакции.
В результате биохимической эволюции каталитический активный центр приобрел такую структуру и пространственную конфигурацию, которая позволяет ему взаимодействовать только с определенной молекулой субстрата. При этом каталитические группы фермента изменяют свое положение и оказываются в том месте, где должен произойти разрыв или образование новой ковалентной связи. Возможны случаи когда определенные молекулы проникают в область активного центра, но образуют непродуктивный комплекс, блокируя каталитические группы фермента. Такие вещества называются ингибиторами. Существенную роль в катализе играют не только каталитические группы фермента, но и аминокислотные группы, составляющие его адсорбционный центр (центр связывания субстрата с ферментом). Это обеспечивает строгую специфичность и оптимальную активность биокатализатора.
Современная классификация ферментов основывается на типах катализируемых ими химических реакций. Ферменты гидролазы ускоряют реакции расщепления сложных соединений на мономеры за счет присоединения воды в месте разрыва химической связи в молекулах белков, полисахаридов, жиров. К гидролазам относятся амилаза (гидролизует крахмал), целлюлоза (разлагает целлюлозу до моносахаридов), пептидгидролазы (гидролиз пептидных связей) и др.
Ферменты оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос электронов или протонов. К ним относятся нитратредуктаза, которая восстанавливает в растениях нитрат-ион до аммиака, пероксидаза, катализирующая окисление органических соединений перекисью водорода, и др.
Трансферазы переносят альдегидные, кетонные, фосфатные и аминные группы от одной молекулы к другой.
Лиазы отщепляют отдельные радикалы от молекул субстрата с образованием двойных связей или катализируют присоединение групп к двойным связям (негидролитическим путем).
Изомеразы осуществляют внутримолекулярные перестройки (изомеризацию), т. е. превращение изомеров.
Лигазы (синтетазы) катализируют реакции соединения двух молекул с образованием соответствующих химических связей, используя энергию АТФ или другого трифосфата.
Обычно в клетках содержатся ферменты, катализирующие разные, иногда взаимоисключающие реакции. В связи с этим ферментативные превращения веществ локализуются в разных органеллах либо в разных, окруженных мембранами компартментах клетки.
Действие ферментов можно уподобить биологическому конвейеру: конечный продукт реакции, катализируемый одним ферментом, служит субстратом для другого фермента и т. д. Примером такой деятельности ферментов может быть цикл Кребса.
Специфической особенностью ферментов является их индуцибельность. При этом расщепляющий фермент образуется только тогда, когда имеется субстрат, индуцирующий синтез этого фермента.
В случае анаболических (синтетических) процессов благодаря ферментной регуляции в клетке не накапливаются в избыточном количестве продукты ассимиляции, чему способствует репрессибельность ферментов, «отключающих» соответствующие реакции.
Пигменты — высокомолекулярные природные окрашенные соединения. Из нескольких сотен пигментов, существующих в природе, важнейшими с биологической точки зрения являются металлопорфириновые и флавиновые пигменты.
Металлопорфирины имеют порфириновое ядро, состоящее в свою очередь из четырех пиррольных колец. В центре порфиринового цикла расположен атом металла, соединенный со всеми четырьмя атомами азота пиррольных колец.
Металлопорфирин, в состав которого входит атом магния, образует основу молекулы зеленых растительных пигментов — хлорофиллов. Молекулы этого пигмента асимметричны и биполярны, так как гидрофильная часть образована четырьмя пиррольными кольцами, а гидрофобная представлена остатком длинного многоатомного спирта фитола. В растительном мире встречаются разнообразные представители хлорофиллов:
1. Хлорофилл а — наиболее распространенный зеленый пигмент высших растений и водорослей. Обладает самым низким уровнем возбуждения светом, в связи с чем может воспринимать энергию электронного возбуждения других вспомогательных пигментов.
2. Хлорофилл b — дополнительный пигмент высших растений и многих водорослей.
3. Хлорофилл c, d, e являются специфическими для определенных таксонов водорослей и играют роль дополнительных пигментов.
4. Бактериохлорофиллы — пигменты зеленых и пурпурных фототрофных бактерий, обладающих бактериальным фотосинтезом.
Производными порфиринов являются и фикобилиновые пигменты: фикоэритрин — хромопротеид красного цвета, содержащийся преимущественно в красных водорослях; фикоцианин — сложный белок синего цвета, характерный для сине-зеленых водорослей (цианобактерий).
Интересным пигментом является бактериородопсин — специфический белок-пигмент сиреневой окраски, выделенный из мембран Галофильных бактерий (галобактерий), живущих в теплых, с избыточной соленостью водоемах. При этом энергия света, поглощенная окрашенными мембранами, используется для активного перемещения протонов через мембрану, в результате чего создаётся разность электрохимических потенциалов по обеим ее сторонам. Клетки этих галофильных бактерий успешно используют трансмёмбранный потенциал для синтеза АТФ и других физиологических функций, осуществляя бесхлорофильный фотосинтез. Биоэнергетическая (фотосинтетическая) функция бактериородопсина связана с его фотохимическим циклом превращения.
Широко распространены пигменты металлопорфирины, содержащие атомы железа. Такие железопорфирины называют гемом. Наиболее распространенными соединениями, в состав которых входит структура тема, являются сложные окрашенные белки, подавляющее большинство которых относится к дыхательным пигментам. Известны следующие дыхательные пигменты, которые переносят кислород в животных организмах: гемоглобину хлорокруорин, гемэритрин (эритрокруорин) и гемоцианин (фталоцианин).
В состав гемоглобина эритроцитов крови человека, всех других позвоночных и некоторых беспозвоночных входит окисное железо, которое и придает крови красный цвет. В составе хлорокруорина содержится закисное железо, которое окрашивает кровь (тканевую жидкость) некоторых холоднокровных животных в зеленый цвет (многощетинковые черви — анелиды).
Гемэритрин придает крови розовый цвет (некоторые другие многощетинковые черви). В крови спрутов, каракатиц, некоторых моллюсков, паукообразных, высших ракообразных дыхательным пигментом является гемоцианин. Вместо атома железа в его состав входит атом меди. Цвет гемоцианиновой крови голубой. Кислородная емкость ее относительно невелика: в 100 мл крови моллюсков растворяется всего 1—4 мл кислорода, а в крови птиц и млекопитающих — до 30 мл.
Наиболее распространенными дыхательными пигментами крови являются гемоглобин и гемоцианин. Другие пигменты встречаются редко.
Железосодержащим хромопротеидом, близким по содержанию к гемоглобину, является миоглобин, содержащийся в мышцах. Он не участвует в транспорте кислорода, а лишь создает запас этого газа. В мышцах морских млекопитающих (дельфинов, тюленей, китов и др.) количество миоглобина достигает 7 %, что дает им возможность длительное время находиться под водой.
К хромопротеидам относятся также железопорфириновые ферменты — цитохромы. Цитохромы содержат железопорфириновые (темовые) простетические группы. При этом атом железа, меняя свою валентность (Fe3++ е—= Fe2+), участвует в переносе электронов по дыхательной цепи. В настоящее время цитохромы в соответствии со структурой их простетических групп разделяются на 4 группы: цитохромы а, b, с и d. Цитохромы являются переносчиками энергии в биологических системах, будучи компонентами электронно-транспортной цепи митохондрий (цнтохромы b, с, а, а3) и хлоропластов (цитохромы b6 и f).
Энергию в клетках переносят также два флавиновых пигмента: флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). Будучи прочно связанными в форме простетических групп, эти окрашенные в желтый цвет флавиновые нуклеотиды являются коферментами флавопротеидов. Активная часть коферментной молекулы — рибофлавин (витамин В2). Почти все флавопротеиды являются металлопротеидами; в состав их молекул входят Fe, Си, Мо, Мn.
В дыхательной цепи ФМН и ФАД в качестве промежуточных акцепторов принимают от НАД. Н протоны и оба электрона. В восстановленном состоянии флавиновые нуклеотиды бесцветны.
В хлоропластах зеленых растений и фотосинтезирующих бактерий встречается специфический окрашенный белок ферреаоксин, в состав которого также входит железо, но не в геминовой форме. Этот низкомолекулярный железопротеид (молекулярная масса около 12 000) имеет красновато-коричневый цвет, у которого два атома железа связаны с кислотолабильными атомами серы, а также с сульфгидрильной группой цистеина. Ферредоксин — самый сильный биологический восстановитель из известных в, настоящее время. Его окислительно-восстановительный потенциал равен—0,43 В.
В хлоропластах содержится относительно большое количество желтых пластидных пигментов — каротиноидов, Чаще всего встречаются каротины, ксантофиллы, ликопин и лютеин. Bсe они являются производными полиизопреноидов и содержат неполярные радикалы, что и определяет гидрофобный характер этих соединений. Основные функции каротиноидов в зеленых растениях: поглощение света и передача энергии квантов на хлорофилл; участие в процессе фотосинтетического выделения кислорода; предохранение и защита хлорофилла от фотодеструкции в "условиях избыточного освещения. Существует корреляция между каротиноидами и процессами оплодотворения, фототропизмами, биологическими ритмами растений и др. В теле некоторых насекомых и их личинок, клещей, бабочек обнаружены каротиноиды и специфические пигменты ярких цветов. Очень распространены темно-коричневые или черные меланины, обусловливающие цвет загорелой кожи, темноокрашенного волосяного покрова, эпидермиса, некоторых животных, перьев, семян. У высших растений обнаружен специфический светочувствительный пигмент белковой природы фитохром, разные формы которого участвуют в физиологических реакциях фотопериодизма, реагируя на освещение лучами разных участков красной области спектра. У высших растений обычными, являются пигменты клеточного сока — антоцианы, флавонолы и другие флавоноиды. По химической природе это полифенолы.
Витамины имеют высокую физиологическую активность, сложное и разнообразное химическое строение. Отсутствие витаминов в пище, вызывает соответствующие болезни. Большинство витаминов является составной частью ферментов (коферментами). Витамины регулируют окисление углеводов, органических кислот, аминокислот; некоторые из них входят в состав НАД, НАДФ.
Биосинтез витаминов свойствен преимущественно зеленым растениям; большинство бактерий, грибов, животные и человек получают витамины в готовом виде или образуют их из провитаминов — соединений растительного происхождения (например, каротина). В животных организмах самостоятельно синтезируются только витамины Д и Е. Витамины делятся на две группы: водо- и жирорастворимые (см. табл. 29).
Гормоны — специфические биологически активные вещества белкового или стероидного типа, которые образуются и выделяются железами внутренней секреции животных и участвуют в регуляции жизненных функций их организмов. Известно до 30 гормонов и много гормоноподобных веществ, в том числе гормон щитовидной железы — тироксин; гормоны надпочечников — адреналин, норадреналин, гидрокортизон, гормоны гипофиза — вазопрессин, окситоцин гормоны полоеых желез — фолликулин, тестостерон.
Образуясь в эндокринных железах, гормоны переходят непосредственно в тканевую жидкость, кровь, лимфу. Вместе с нервной системой они участвуют в регуляции обмена веществ, в процессах роста и развития, а также в координации основных функций организма. Имеют большое значение для выработки адаптивных приспособлений организма к изменяющимся условиям внешней среды и повышения его сопротивляемости к вредным влияниям. Недостаточное или чрезмерное образование гормонов вызывает тяжелые расстройства в деятельности организма.
Органические кислоты — органические вещества, способные образовывать при диссоциации в водных растворах ионы водорода. Содержатся в значительном количестве в клетках животных и особенно растительных организмов. Органические кислоты являются продуктами превращения запасных питательных веществ: углеводов, белков, жиров. Любой дыхательный субстрат, имеющийся или поступающий в клетку, в конечном итоге превращается в одну из органических кислот, которая окисляется в цикле Кребеса до конечных продуктов — СО2 и Н2О. При синтезе белков они образуют углеродную основу аминокислот.
Самую многочисленную группу органических кислот составляют карбоновые кислоты. В составе их молекул обязательно содержится хотя бы одна карбоксильная группа — СООН. По количеству карбоксильных групп различают одноосновные (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная, молочная, гликолевая), двухосновные (щавелевая, яблочная, янтарная) и многоосновные (лимонная, аконитовая) кислоты. Многие органические кислоты имеют дополнительные функциональные группы, определяющие их новые свойства. Так, оксикислоты содержат дополнительные гидроксильные группы (винная, яблочная, лимонная); кетокислоты дополнительно содержат кетонную группу > С = О (пировиноградная, щавелевоуксусная и др.); фенолкарбоновые кислоты содержат фенольный радикал в боковой цепи (кофейная и хлорогеновая); аминокислоты имеют аминогруппу —NH2, иминокислоты — группу =NH.
Кислоты могут быть летучими и нелетучими. К летучим относятся уксусная, пропионовая, масляная и некоторые другие кислоты. Они легко испаряются, перегоняются с водяным паром, имеют резкий запах.
К некарбоновым органическим кислотам относятся также алифатические, гомо- и гетероциклические соединения с кислыми свойствами (аскорбиновая, мочевая и др.).
Органические кислоты имеют исключительно большое значение в обмене веществ живых организмов (см. «Гликолиз», «Дыхание», «Фотосинтез»). Они обусловливают необходимое соотношение катионов и анионов (ионное равновесие) при. поступлении питательных веществ в корни растений, создают в клетках буферные смеси с заданными значениями рН, являются начальными, промежуточными или конечными продуктами биохимических превращений; входят в состав липидов, эфирных масел, амидов. В заметных количествах накапливаются эти кислоты в свободном состоянии или в виде солей в сочных плодах (яблоках, помидорах, лимонах, чернике, сливе, рябине, вишнях, смородине, шиповнике), в листьях и стеблях растений (щавеля, ревеня, барбариса, махорки, винограда и др.). В виде эфиров (метилового, этилового, пропилового) органические кислоты входят в состав летучих веществ, определяющих аромат многих плодов. Содержатся они также в крови и выделениях (мочевая кислота) животных организмов.
Получают органические кислоты из природных сахаристых веществ в результате их сбраживания (молочнокислое, лимоннокислое, уксуснокислое и другие виды брожения), а также при окислении альдегидов, спиртов, некоторых углеводов. Широко используются в кулинарии, пищевой промышленности, технике, медицине, научных исследованиях и т. д.
Большое значение в процессах жизнедеятельности организмов имеют также соли органических кислот, в частности соли калия, натрия и кальция.
Продукты выделения делятся на экскреты, секреты, рекреты и инкреты.
Экскреты — продукты диссимиляции, не использованные, ненужные или вредные вещества. Бывают газообразные, жидкие и твердые. К этой группе относятся углекислый газ, вода, этилен, эфирные масла, живица, молочный сок, оксалат кальция, флобафены ядровой древесины у растений, аммиак и другие продукты диссимиляции, неорганические соли, токсины, сахар, белки (при определенных болезнях), неперевариваемые остатки у животных.
К секретам относятся вещества, активно секретируемые специальными выделительными структурами организмов и имеющие определенную биологическую ценность. Это секреты нектарников, железистых волосков насекомоядных растений, углеводы и органические кислоты, которые выделяют корни растений, пищеварительные ферменты, продукты деятельности желез наружной секреции у животных.
Вещества, способные реутилизироваться, называются рекретами. К этому классу относятся соли, которые откладываются в поверхности листьев галофитов вследствие кутикулярной рекреции, гуттации.
Инкреты — биологически активные соединения внутреннего назначения. Это фитогормоны и гормоны эндокринных желез животных.
Летучие, ароматические, пахучие вещества. Значительные количества таких веществ биогенного происхождения выделяются в окружающую среду как животными, так и растениями. Большинство этих естественных метаболитов, выделяемых наружу (экзометаболиты), проявляют высокую метаболическую активность, поэтому они представляют интерес для научных исследований и для практики.
Экзометаболиты разделяются на метаболиты, которые влияют на рецепторы и проявляют информационную, запаховую, сенсорную функции. С их помощью морские млекопитающие делают «пахучие метки» в толще воды, рыбы и млекопитающие объединяются в стада, хищники отыскивают добычу, насекомые находят цветы. Очень высокая чувствительность к запахам самок в период половой активности. Мечение «своей» территории волками, лисицами, медведями, шмелями возможно благодаря экзометаболитам. Индивидуальный запах имеют грызуны, тюлени, моржи, котики и другие животные, что помогает матерям находить своих детенышей среди других.
Метаболиты с трофической функцией включаются в пищевые цепи: метаболиты водорослевых клеток в лишайниках, летучие вещества высших растений («воздушные витамины»), сахаристые выделения тлей, поедаемые муравьями.
Метаболиты, которые прямым или косвенным образом влияют на размножение, соотношение полов, рост и развитие организмов в популяциях: специальные выделения матки пчелиной семьи, угнетающие развитие других самок, ароматические вещества многощетинковых червей, стимулирующие созревание гамет у особей противоположного пола, химическое взаимодействие растений в агрофитоценозах и естественных фитоценозах.
Метаболиты токсического, антагонистического действия: токсические выделения сине-зеленых водорослей, одноклеточных и других животных, летучие соединения высших растений, в том числе корневые выделения как сорняков, так и культурных растений, которые угнетают рост соседних видов.
Фитогормоны — эндогенные соединения, образующиеся в малых количествах в одной части растения, обычно транспортирующиеся в другие его части и вызывающие специфический ростовой или формообразовательный эффект. Это регуляторы роста растений гормонального типа, способные влиять на ростовые процессы растительных клеток, развитие органов и целых растений. Они участвуют в процессах клеточного деления, дифференциации клеток, эмбриогенеза, формообразования, проявляют регуляторное действие в очень малых концентрациях, характеризуются универсальностью действия (влияние на рост осуществляется на разных стадиях онтогенеза). В отличие от гормонов животных организмов фитогормоны обладают л ишь небольшой специфичностью действия, так как эффект их действия сильно зависит от сопутствующих факторов. Фитогормоны играют важную роль в регенерационных процессах, переходе растений к генеративному развитию, в состояние покоя и т. д;
Известны три класса фитогормонов, действующих преимущественно как стимуляторы — ауксины, гиббереллины, цитокинины — и два класса фитогормонов, оказывающих преимущественно тормозящее действие, —абсцизовая кислота, этилен.
Ауксины (в растениях чаще всего встречаются р-индолил-3-уксусная кислота) активизируют процессы корнеобразования при вегетативном размножении, стимулируют биосинтез высокомолекулярных соединений — белков, целлюлозы, пектиновых веществ, — предупреждают опадение плодов, усиливают приток фотоассимилятов, воды и минеральных питательных веществ в органы с повышенной их концентрацией. Активно участвуют в процессах регенерации органов и частей растений. В связи с тем что многие индуцируемые ауксинами эффекты нуждаются в энергии, ауксины по принципу обратной связи усиливав ют дыхание и влияют на другие метаболические процессы. Ауксины образуются в меристемных, зонах надземных органов и передвигаются вниз, в зону растяжения стебля, где и ускоряют этот процесс. Кроме того, ауксины могут неравномерно распределяться по стеблю под действием одностороннего освещения или сил гравитации, вызывая его неравномерный рост, что чаще всего реализуется в разных типах тропизмов. Определенное количество ауксинов образуется также в точках роста корней, откуда они передвигаются вверх по тканям корня, задерживая до определенного времени рост боковых органов (почек, побегов, боковых корней). Ауксины активизируют процессы растяжения клеток. Они не способны ускорять рост одревесневших растений, с их помощью также невозможно вывести семена и почки многих древесных растений из состояния покоя.
Гиббереллины — самые сильные активаторы роста стебля. Они усиливают накопление гидролизованных форм и мономеров (аминокислот, моносахаридов, азотистых оснований), задерживают синтез полимерных соединений (целлюлозы, крахмала, белков, нуклеиновых кислот), хлорофилла. Гиббереллины блокируют активные группы ферментов, окисляющих индолилуксусную кислоту, а это вызывает накопление ауксинов и усиление роста стебля.
Обработка семян и почек растворами гиббереллина вызывает выход их из состояния покоя, резко усиливает рост карликовых растений за счет активации процесса клеточного деления и вытягивания стеблей в высоту, что благоприятствует зацветанию двухлетних растений в первый год и образованию репродуктивных органов. Синтезируются эти вещества преимущественно в молодых листьях, верхушках побегов и корней, а также в растущих зародышах и других частях незрелых семян.
Цитокинины — соединения, которые стимулируют обмен веществ в растительном организме, ускоряют клеточное деление (увеличивают количество рибосом, активируют синтез РНК и белка, благодаря чему замедляется старение клетки); стабилизируют структуры хлоропластов и митохондрий, повышая их устойчивость к неблагоприятным условиям среды, усиливают приток к листьям питательных веществ. Обработка цитокининами надолго оставляет стареющие листья зелеными. Обеспечение растений этими соединениями осуществляют корни. Наиболее полно исследованы кинетин и зеатин (производные аденина).
Ингибиторы роста. Кроме фитогормонов с четко выраженным стимулирующим эффектом в растениях синтезируются и эндогенные ингибиторы роста. Координированное взаимодействие этих двух групп фитогормонов определяет нормальное протекание ростовых процессов, а сбалансированное сочетание фитогормонов и ингибиторов роста осуществляет регуляцию роста в пространстве и времени.
Естественные ингибиторы роса активно участвуют в процессах перехода растений и их почек в состояние покоя, опадения листьев, торможения роста стебля, покоя семян и т. п. Наиболее активны и распространены в растениях абсцизовая кислота и ее аналоги, ксантоксин и этилен.
Абсцизовая кислота (дормин) индуцирует наступление состояния покоя у растений, так как по своей физиологической природе она очень сильный ингибитор роста.
Ксантоксин образуется в желтеющих листьях, откуда переходит в стебель и угнетает преждевременное прорастание почек и камбиальную активность. Как и абсцизовая кислота, ксантоксин по химической природе является производным терпеноидов.
Этилен — природный регулятор созревания плодов, в которых образуется в значительном количестве, вызывая ускоренное их дозревание.
Исследовано много других негормональных ингибиторов, особенно фенольной природы (кумарин, салициловая кислота, скополетин, флавоновые вещества, некоторые терпеноиды и др.), которые накапливаются в кожице семян, в зимующих почках, клубнях, луковицах и угнетают возможные и преждевременные ростовые процессы. К весне, как правило, ингибиторы успевают разрушиться и уже не тормозят рост.
Фитонциды — жидкие или газообразные продукты обмена веществ растительных клеток, которые оказывают повреждающее или смертельное действие на другие живые организмы (чаще всего микроорганизмы или простейшие). Фитонцидами считаются также газообразные испарение растений или измельченной растительной массы, которые характеризуются высокой антибиотической активностью. Химический состав фитонцидов разнообразен и изучен недостаточно. В них обнаружены альдегиды, гликозиды, хиноны, синильная кислота. Активные антимикробные вещества обнаружены в чесноке (алицин), лишайниках (усниновая кислота), во многих цветковых растениях — акации желтой, дубе, клене ясенелистом, лавре, лимоне, эвкалипте, миндале, орехе грецком, луке, смородине черной, березе, грабе, в большинстве хвойных деревьев. Фитонцидную активность растений открыл и детально изучил советский ученый Б. П. Токин.
Антибиотики — биологически активные вещества грибов и актиномицетов, средство нападения этих гетеротрофных организмов на живой или неживой субстрат или средство аллелопатической защиты от соседних конкурирующих организмов. Физиологическое действие антибиотиков связано с блокированием соответствующих ферментов и важнейших цепей метаболизма (например, биомицин нарушает синтез хлорофилла, левомицетин является специфическим ингибитором биосинтеза белка у прокариотов).
Аминокислоты — относительно низкомолекулярные соединения, в состав которых, кроме углерода, кислорода и водорода, входят азот в виде одной или двух аминогрупп и одна или две карбоксильные группы. Карбоксильные группы придают молекулам кислотные свойства, а аминогруппы — свойства оснований. Благодаря амфотерным свойствам аминокислоты в клетке играют роль буферных соединений.
Все аминокислоты в нейтральных средах могут существовать как диполярные ионы:
У а-углеродного. атома аминокислоты имеют четыре разных заместителя, что обусловливает оптическую активность и стереоизомерию а-аминокислот. Почти все встречающиеся в белках аминокислоты принадлежат к одному типу стереоизомеров — к L-ряду, т. е. вращают плоскость поляризованного света влево. У микроорганизмов встречаются и D-аминокислоты.
Свойства белков в значительной мере зависят от разнообразия биохимически важных аминокислот, обусловленных, в свою очередь, строением аминокислотного остатка, или радикала.
Наиболее характерное свойство аминокислот — способность их молекул соединяться между собой так называемыми пептидными связями, возникающими вследствие энергозависимого взаимодействия групп — NH2 одной молекулы с группой — СООН другой с выделением молекулы воды
(рис. 57). При образовании такой цепи из остатков аминокислот их кислотные и щелочные свойства частично утрачиваются или изменяются, так как начинает проявляться действие боковых карбоксильных и аминных групп радикалов диамино- и дикарбоновых аминокислот, а также конечных аминокислот полипептида, сохраняющих одну из этих групп свободной.
Пептиды в зависимости от количества соединенных аминокислотных остатков разделяются на олигопептиды (от 2 до 10) и полипептиды — более 10 аминокислотных остатков. К олигопептидам относятся дипептид карнозин, трипепдит глутатион, некоторые гормоны — окситоцин, вазопрессин и др. К полипептидам относятся инсулин и многие антибиотики.
Молекулы некоторых белков могут содержать до 30 000 соединенных между собой аминокислотных остатков. В отличие от растений и многих микроорганизмов в организме человека и высших животных некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в процессе обмена и должны поступать с белковой пищей растительного или микробного происхождения (их называют незаменимыми аминокислотами) — лизин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин.
Значительная часть усвоенных аминокислот белковой пищи в организмах животных используется дли синтеза новых специфических для каждого организма белковых молекул. Определенное количество азотсодержащих веществ в виде конечных продуктов азотистого обмена выделяется из организма. В зависимости от химической природы выделяемых азотистых веществ все животные ^организмы разделяют на три группы: 1) аммонотелические, 2) уреотелические, 3) урикотелические.
Аммонотелические, организмы выделяют в среду в качестве конечного продукта аммиак (в виде иона NH4+) или аммиачные соли, хорошо растворимое и легко диффундирующие через дыхательные полости, омываемые водой (большинство водных беспозвоночных, много пресноводных и часть костистых морских рыб).
У уреотелических животных главный конечный продукт азотистого обмена — мочевина, синтез которой осуществляется в печени из NH3 (хрящевые рыбы, амфибии, млекопитающие, в том числе человек).
Урикотелические животные в качестве конечного продукта обмена аминокислот и белков выводят мочевую кислоту, образование которой связано со спецификой их эмбрионального развития в замкнутом пространстве яиц (насекомые, рептилии и птицы). Образуемая эмбрионом мочевая кислота практически нерастворима и не изменяет осмотических свойств среды внутри яйца.
Кроме 20 белокобразующих аминокислот, в растениях обнаружено еще более 50 соединений аминокислотного характера, которые в состав белков не входят и называются непротеиногенными (диоксиглутаминовая кислота, таурин, гомосерин, цистатионин и др.). Всего известно более 150 аминокислот.
Белки. По химической природе белки — биополимеры, состоящие из соединенных в определенной последовательности остатков не менее 100 молекул аминокислот, которые образуют одинарную полипептидную цепь. Все функциональные, химические и морфологические свойства клеток зависят от содержания в них специфических белков. Специфичность белков определяется набором аминокислот, их количеством и последовательностью расположения в полипептидной цепи. Для нормального функционирования белковой молекулы, а также клетки необходимо, чтобы она имела полипептидную цепь, построенную по единому и неизменному принципу. Только в этом случае организмы будут синтезировать строго специфические, химически неизмененные белки. Соединение остатков аминокислот между собой в полипептид осуществляется специфической, свойственной только белкам пептидной связью. Для всех аминокислот характерна группировка, куда входят основная аминогруппа (NHa) и кислотная карбоксильная группа (—COОН)
Через эту группировку и происходит соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. Из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксила другой образуется молекула воды и за счет освободившихся валентностей остатки аминокислот соединяются пептидной связью HN—СО.
В качестве «единиц» полипептидной цепи в настоящее время рассматривают не, аминокислотные остатки NH—СНR—СО—(а), соединяемые пептидной связью, а «пептидную единицу» — CacHR—СО—NH с линейным размером 0,36 нм (б). С учетом сказанного пептидную цепь можно представить следующим образом:
где а— аминокислотные остатки, б — пептидные единицы.
Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки при расщеплении разлагаются только на аминокислоты, а сложные, кроме аминокислот, образуют также вещества небелковой природы (простетические группы).
К простым белкам относятся альбумины, глобулины (встречаются чаще всего), протамины, гистоны, глутелины, проламины.
Альбумины растворяются в воде. Их много в яичном белке, молоке, крови, семенах злаковых и бобовых растений. Глобулины не растворяются в воде, но растворяются в водных растворах некоторых солей — сульфата аммония, хлорида натрия и др. В клетках находятся вместе с альбуминами. Молекулярная масса простых белков — от 8000 (протамины) до 300 000 (глобулины).
К сложным белкам относятся нуклеопротеиды (соединения нуклеиновых кислот и простых белков), хромопротеиды, молекулы которых состоят из простых белков и окрашенных веществ небелковой природы, металлопротеиды и др.
Существует много тысяч разных белков, однако все это разнообразие достигается комбинациями последовательного соединения всего лишь 20 аминокислот. Все основные структуры как на клеточном уровне, так и на уровне целого многоклеточного организма создаются за счет белков. Последние обеспечивают отмежевывание организма от окружающей среды, а также разграничение наиболее важных биохимических процессов в клетке. Все ферменты (биокатализаторы) являются белками. Группа сократительных белков обеспечивает разные формы движений от сокращения чехлика бактериофага до самых сложных форм мышечного движения у теплокровных животных.
Уровни структурной организации белковых молекул. Последовательность и количество аминокислотных остатков, соединенных между собой с помощью специфических пептидных связей ковалентного типа, формируют первичную структуру белка. При этом образуется линейный биополимер, первичная структура которого закодирована в последовательности нуклеотидов информационных РНК, которые в свою очередь являются копиями определенных генов. Все это предопределяет образование клетками за время жизни организма ив последующих его поколениях необходимого ассортимента химически неизменяемых белковых молекул.
Первичная структура расшифрована пока для небольшого числа индивидуальных белков (инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, аминотрансфераза и др.).
Вторичная структура белка — определенный характер спирализации полипептидной цепи. Пептидные цепочки обычно сворачиваются в спираль за счет возникновения водородных связей между кислородом карбонильной группы одного остатка аминокислоты и иминогруппы другой аминокислоты, удаленной по цепочке от нее на расстояние четырех аминокислотных остатков, Водородные связи стабилизируют образующиеся вторичные структуры спирального или складчатого типа, приобретающие специфическую объемно-пространственную организацию, которая называется конформацией. Это термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи.
Полипептидные цепочки образуют два типа упорядоченных конформаций: а-структуру и β-конформацию. Наиболее часто в природе встречаются белки в спиральной а-конфигурации, β-конформация по типу складчатого слоя встречается реже. Например, в белковых слоях биомембран обнаруживаются а-спиральные и β-складчатые участки, а также зоны с неупорядоченным расположением молекул белка.
Структурой более высокого ранга является третичная структура белка — способ пространственной укладки предварительно скрученной в спираль полипептидной цепи. Именно для структуры этого уровня характерны наиболее сложные и тонкие особенности пространственной ориентации белковых молекул, отличающие один белок от другого. Третичная структура возникает вследствие свертывания вторичной спиральной структуры в клубок как качественно новое образование. Такая трансформация происходит за счет гибкости спирали и сильного взаимодействия определенных ее участков, в результате чего остов белковой молекулы принимает определенное положение в пространстве.
Связи, поддерживающие третичную структуру, обеспечиваются силами гидрофобного взаимодействия. Они слабее водородных, так как это силы сцепления между неполярными молекулами либо неполярными радикалами. Третичная структура некоторых белков дополнительно стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между радикалами цистеина, находящимися на удаленных друг 6т друга участках полипептидной цепи. Фактором структурообразования является также аминокислота пролин, местоположение которой в полипептидной цепи детерминирует место изгиба (складки), которая определяет пространственную структуру биополимера.
Некоторые типы связей и сил, формирующих третичную структуру, представлены на рис 58. Как видно из рисунка, трехмерная организаций белковой молекулы в пространстве, фиксация ее в таком состоянии осуществляются за счет гидрофобных, водородных, ионных и других взаимодействий. Очень важно, что третичная структура белка предопределяет компактность макромолекулы и определенное распределение ее функциональных групп в пространстве.
Есть основания считать, что ферментативная активность белков зависит от их третичной структуры, как более лабильной, обусловленной химическими связями, на образование которых затрачено меньше энергии, чем на образование связей, стабилизирующих первичную структуру.
Четвертичную структуру формируют несколько аналогичных или близких по строению молекул белка в третичной структуре, взаимодействующих между собой и образующих прочную структуру. Например, молекула пигмента крови гемоглобина представляет собой прочную структуру, состоящую из двух а-цепей и двух цепей с β-кон-формацией (рис. 59). Глобулы в составе четвертичной структуры носят название протомеров (субъединиц), а четвертичное образование называют мультимером, или эпимером. Главные типы связей, скрепляющих протомеры в мультимер, — электростатические, ионные
и гидрофобные. В некоторых случаях протомеры могут соединяться прочными ковалентными дисульфидными связями. Глобулярные белки состоят из нескольких протомеров с третичной спирально-извилистой объемной структурой, образующих общую округлую четвертичную структуру, как, например, гемоглобин (см. рис. 59). Полипептидные цепи глобулярных белков компактно свернуты в трехмерные сфероидные образования (глобулы). Глобулярные белки легко растворимы в воде или растворах солей. Свыше 1000 известных в настоящее время ферментов относится к глобулярным белкам. К этому же классу белков относятся антитела, мембранные белки-переносчики, транспортные белки, некоторые гормоны.
У фибриллярных белков со спиральной вторичной структурой несколько спиралей могут быть скручены вместе. Если вторичная структура фибриллярного белка построена по типу складчатого слоя, то несколько слоев могут складываться друг с другом и связываться боковыми цепями (рис. 60). Фибриллярные белки представляют собой сильно вытянутые (нитеобразные) устойчивые и не растворимые в воде соединения, полипептидные цепи которых располагаются параллельно, образуя длинные волокна, или фибриллы (коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, кожи, перьев эластин соединительной ткани и др.). Фиброин шелка отличается от названных белков вторичной структурой и представляет собой полипептид зигзагообразной конформации (структура складчатого слоя).
Нативные белки легко подвергаются денатурации — обычно необратимому процессу глубоких изменений своих конформационных свойств, утрате биологической активности под влиянием химических и физических воздействий (соли тяжелых металлов, спирт, кислоты, щелочи, высокие температуры, разные виды облучения, ультразвук и т. п.). Однако следует иметь в виду, что нативные молекулы белка обладают достаточной способностью к обратимым изменениям своей структуры, нарушенной сильными воздействиями физических и химических факторов. Обладая к тому же разнокачественностью строения, различной
химической активностью функциональных трупп, раздражимостью, специфичностью и подвижностью пространственной структуры, белковые молекулы являются важнейшими по значимостг химическими компонентами клетки.
Основные функции нативных белков:
1. Белки — основной строительный материал клеток. Структурные белки, особенно мембранные, содержат большое количество остатков неполярных аминокислот, стабилизирующих надмолекулярные структуры.
2. Транспортную функцию выполняют белки, обнаруживающие АТФазную активность и сократительные свойства, принимающие участие в энергозависимом процессе перемещения веществ через мембраны, а также белки, участвующие в транспорте растворенных газов (гемоглобин).
3. Ферментативная функция белков реализуется в осуществлении и регуляции практически всех биохимических реакций, происходящих в организме при участии специфических ферментов (биокатализаторов). 4. Определенные белки выполняют сигнальную, функцию, так как их молекулы способны реагировать на разнообразные воздействия среды конформационными изменениями и могут быть элементарными структурами рецепции.
5. Двигательная функция белков обеспечивает все виды движений, на которые способны биологические объекты разных уровней организации, начиная с цитоплазмы, органелл, клеток и кончая целым организмом. Многие движения органов и частей растений также связаны со специфическими сократительными белками.
6. При попадании в организм чужеродных веществ или клеток в нем образуются специальные белки — антитела, выполняющие защитную функцию.
7. Белки осуществляют в организме и энергетическую функцию. При расщеплении 1 г белка освобождается 17,2 кДж энергии. Энергетическая функция белков наиболее характерна для растительных организмов, в семенах, которых накапливается от 15—25% (злаки) и до 45 % (бобовые) белковых веществ.
Некоторые белки принадлежат к промежуточному классу: миозин — структурный белок мышц, фибриноген — крови и т. п. Эти белки, как и глобулярные, легко растворимы в воде, но подобно белкам фибриллярным состоят из волокнистых структур.
Нуклеотиды. Основной частью каждого нуклеотида является одно из пяти азотистых оснований. Это производные пиримидина — цитозин, урацил, тимин и производные пурина — аденин и гуанин. Кроме азотистого основания (рис. 61), в состав нуклеотида входит одна из двух пентоз — рибоза или дезоксирибоза, а также остаток фосфорной кислоты. Нуклеотиды представляют собой фосфорные эфиры нуклеозидов — соединений пуриновых и пиримидиновых оснований с рибозой или дезоксирибозой. В природе обычно встречаются нуклеотиды, фосфорилированные по пятому углеродному атому пентозы. Рибонуклеотиды, содержащие различные основания, называются соответственно: адениловая (АМФ), гуаниловая (ГМФ), цитидиловая (ЦМФ) и уридиловая (УМФ) кислоты. Дезоксирибонуклеотиды называются соответственно: дезоксиадениловая (дАМФ), дезоксигуаниловая (дГМФ), дезоксикитидиловая (дЦМФ) и дезоксиуридиловая (дУМФ) кислоты.
Нуклеотиды могут соединяться между собой, образуя полинуклеотиды (нуклеиновые кислоты). Соединение осуществляется за счет ковалентных связей между пентозой и остатком фосфорной кислоты соседнего нуклеотида. Молекулярная масса одного нуклеотида достигает 330, а молекулы ДНК — до 100 000 000.
Наиболее известным и распространенным нуклеотидом является аденозинмонофосфат (АМФ), к которому при определенных условиях могут присоединяться дополнительно два остатка фосфорной кислоты, образуя богатое энергией соединение — аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ). Это соединение играет важную роль в метаболизме, энергетике и других жизненных явлениях клеток.
Другие нуклеотиды — гуанозин-, .цитидин-, уридин- и тимидин-монофосфаты — также могут дополнительно присоединять остатки фосфорной кислоты и превращаться в ди- и трифосфаты. Именно в виде трифосфатов эти нуклеотиды используются для первичного синтеза нуклеиновых кислот, и энергия отщепления от трифосфата макроэргического фосфора используется для соединения их в полинуклеотиды. Гуанозинтрифосфат является источником энергии для белоксинтезирующей деятельности рибосом.
Известны и другие фосфорилированные соединения, аналогичные по функциям АТФ. В частности, властительных клетках это инозинт дифосфат и инозинтрифосфат. У. низкоорганизованных животных организмов аккумулятором энергии может быть креатинфосфат (у хордовых и иглокожих) и аргининфосфат (у кольчатых червей, членистоногих и моллюсков).
Нуклеиновые кислоты — ДНК и РНК. Важнейшей биологической функцией нуклеиновых кислот является их участие в процессах биосинтеза белка, что в свою очередь лежит в основе механизмов роста и развития, передачи и воспроизводства наследственных признаков организма.
Нуклеиновые кислоты как обязательные химические компоненты содержатся в клетках всех растительных и животных организмов в свободном состоянии или обычно связаны с белками в нуклеопротеидные комплексы. Большой вклад в изучение нуклеиновых кислот внес А.Н.Белозерский.
Белозерский Андрей Николаевич (1905—1972) — советский биохимик растений, основоположник, отечественной молекулярной биологии, акад. АН СССР, Герой Социалистического Труда. Выполнил фундаментальные исследования нуклеиновых кислот, создатель советской научной школы по нуклеиновым кислотам. Открыл ДНК в высших растениях. Установил универсальное распространение нуклеиновых кислот в живой природе. Изучил природу белков (гистонов), входящих в состав нуклеопротеидов. Его работы являются существенным вкладом в решение проблем эволюционной биохимии, механизма синтеза белка, фосфорного обмена различных представителей споровых и цветковых растений. Выдающийся педагог и организатор отечественной науки. Награжден тремя орденами Ленина.
Состав и строение нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой линейные полимеры, макромолекулы которых состоят из чередующихся в определенном порядке мономерных звеньев —
никлеотидов. Каждый из пяти нуклеотидов состоит из трех компонентов — соответствующего азотистого основания (рис. 61), остатка сахара (рибозы или дезоксирибозы, рис. 62) и остатка фосфорной кислоты. Два основных класса нуклеиновых кислот: ДНК—дезоксирибонуклеиновые кислоты и РНК — рибонуклеиновые кислоты отличаются тем, что содержат разные сахара. ДНК содержит дезоксирибозу, а РНК— рибозу. Кроме того, в химическом отношении РНК отличается от ДНК одним азотистым основанием: вместо тимина РНК содержит урацил.
Пять азотистых оснований, два из которых являются пуринами, а три — пиримидинами, соединяясь с соответствующим сахаром, образуют нуклеозиды— рибонуклеозиды или дезоксирибонуклеозиды.
Каждый нуклеозид имеет свое название: производным аденина является аденозин, гуанина — гуанозин, тимина — тимидин, цитозина — цитидин, а урацила — уридин. Соединение образуется таким образом, что каждое азотистое основание присоединяется к первому углероду остатка пентозы определенным атомом азота: первым — урацил, цитозин и тимин, девятым — аденин и гуанин. Остатки сахара соединяются с остатками фосфорной кислоты так, что каждый остаток фосфорной кислоты связан фосфодиэфирными связями с пятым углеродом одного остатка сахара и Третьим углеродом другого остатка сахара. Соединение нуклеозида с остатком фосфорной кислоты называется нуклеотидом. Производные рибонуклеозидов называют рибонуклеотидами, а производные дезоксирибонуклеозидов — дезоксирибонуклеотидами. Мономерами ДНК являются дезоксирнбонуклеотиды, а РНК состоят из рибонуклеотидов. Количество нуклеотидов в молекуле нуклеиновых кислот бывает разным — от 80 (в молекулах транспортных РНК) до 30 000 (у двуспиральных ДНК клеточных ядер).
ДНК содержатся преимущественно в хромосомах, в небольшом количестве в митохондриях и хлоропластах. Молекулы РНК входят в состав цитоплазмы, ядрышек, митохондрий, рибосом. Особенно высокое содержание нуклеиновых кислот в меристематических и регенерирующих тканях, железах секреции, клетках злокачественных опухолей. Молекулы ДНК в
организме стабильны, молекулы РНК — лабильны.
Сотни тысяч и миллионы нуклеотидов, соединяясь в линейной молекуле друг с другом, образуют апериодичный гигантский полимер, сочетание нуклеотидов в котором строго определенно и постоянно для каждого, рода ДНК или РНК данного организма. Именно в этой определенности и постоянстве чередования нуклеотидов и состоит смысл генетического кода. Ведь хорошо известно, что одними и теми же буквами можно написать слова, в корне отличающиеся по смыслу. Например, из трех букв «к», «о» и «т» можно составить слова «кот» — название животного, «ток»»— место обмолота хлебов и хорошо известную аббревиатуру «ОТК» — отдел технического контроля. Точно так же определенные последовательности нуклеотидов могут образовать отдельные слова генетического текста.
Апериодичный по составу полимер ДНК способен к образованию строго периодичной структуры молекулы ДНК, состоящей из двух полинуклеотидных нитей, каждая из которых обращена друг к другу азотистыми основаниями, способными к образованию водородных связей между соответствующими парами оснований: аденин—тимин, гуанин — цитозин. Геометрическое строение молекул нуклеотидов таково, что разрешенными оказываются только взаимодействия А—Т и Г—Ц, т. е. межвитковые водородные связи возможны между соответствующими пуриновыми и пиримидиновыми основаниями (комплементарными парами). Благодаря этому цепочки ДНК взаимодействуют между собой, в результате чего последовательность нуклеотидов в первой цепочке определяет последовательность нуклеотидов во второй, которая является как бы зеркально симметричной первой (рис. 63). Такой принцип образования пар оснований получил название принципа комплементарности и был детально исследован американским ученым Э. Чаргаффом. Две соединенные водородными связями нити ДНК образуют правовинтовую спираль с диаметром около 20 А и шагом около 34 А (А — ангстрем, единица длины, равная 10-12 м, или 100 пкм). Двойная спираль ДНК названа спиралью Уотсона — Крика по имени английского ученого Ф. Крика и американского ученого Дж. Уотсона, установивших структуру ДНК.
Крик. Френсис Харри Комптон (р. 1916) — английский физик, работающий в области молекулярной биологии. После окончания университетского колледжа в Лондоне с 1937 г. работаете Кембриджском университете. Совместно с Дж. Уотсоном установил структуру ДНК и объяснил, как происходит копирование ее молекул при делении клеток. Это открытие принадлежит к числу крупнейших открытии XX в. и составляет основу современной молекулярной биологии.
За открытие молекулярной структуры нуклеиновых кислот и их значения для наследственной передачи признаков и свойств организма он вместе с Дж. Уотсоном и М. Уилкинсом удостоен Нобелевской премии (1962). Член Лондонского королевского общества, почетный член Академии наук и искусств США.
Уотсон Джеймс Дьюи (р. 1928) — американский биохимику работающий в области молекулярной биологии. После окончания Чикагского университета работал в Копенгагенском, Кембриджском, Гарвардском университетах, Калифорнийском технологическом институте, а с 1968 г.— директор лаборатории количественной биологии в Колд-Спринг-Харборе (США). Совместно с Ф. Криком предложил модель пространственной структуры ДНК, что позволило объяснить механизм записи генетической информации в молекулах ДНК. Исследовал роль РНК в биосинтезе белка, механизмы репликации ДНК, структуру вирусов и их роль в возникновении злокачественного роста. Автор монографии «Молекулярная биология гена» и книги «Двойная спираль» об истории открытия структуры ДНК. Лауреат Нобелевской премии (совместно с Ф. Криком и М. Уилкинсом). Член Национальной академии наук США, Академии наук и искусств США, Датской Королевской Академии наук. Благодаря комплементарности оснований ДНК А—Т и Г—Ц, порядок чередования их в обеих нитях взаимно обусловлен, что имеет существенное значение для осуществления акта самовоспроизведения ДНК — репликации, о чем будет идти речь в следующем разделе.
В митохондриях клеток обнаружена специфическая ДНК, длина которой составляет всего 5 мкм (у высших животных) и до 25 мкм — в клетках дрожжей. Установлено, что такая митохондриальная ДНК (нуклеоид), ответственная за определенную генетическую автономность этих органелл, имеет вид не линейной двухспиральной цепи, а образует ковалентно замкнутые кольца.
У бактерий в дополнение к основной генетической системе, также состоящей из кольцевой структуры ДНК, содержатся небольшие добавочные кольца ДНК, гены которых контролируют лишь незначительную часть наследственных признаков бактерии. Такие добавочные кольца называются плазмоидами. Плазмиды как дополнительные генетические структуры заметно меньше бактериальной
хромосомы, пространственно от нее отделены и способны к репликации. Последнее, однако, контролируется хромосомным геномом бактерии. Установлено, что кольцевые ДНК митохондрий, как и другие малые кольцевые ДНК, образуют сверхспиральные витки (рис. 64).
Считается, что целесообразность такой напряженной суперспирали состоит в дополнительном энергетическом обеспечении процесса расхождения определенного участка ДНК с помощью фермента РНК- полимеразы с целью образования молекул информационной РНК. Сама суперспираль, раскручиваясь, помогает расходиться нитям двойной спирали ДНК.
Супервитковые ДНК за единицу времени синтезируют большее количество РНК, чем кольцевые. Установлено, что чем больше супервитков, тем большее число генов начинает функционировать. Энергия освобождаемого напряжения при суперспирализации дает возможность разделить нити и включить в работу заблокированные до этого пены. Допускают, что явление суперспирализации — один из механизмов регуляции генной активности.
Молекулы РНК состоят из одной полинуклеотидной цепочки последовательность нуклеотидов в которой обязательно комплементарна к определенному участку одной из спиралей ДНК, только вместо тимина в РНК входит азотистое основание урацил (рис. 65).
Имеются такие виды РНК: рибосомальные, транспортные, информационные (матричные), митохондриальные, ядерные. На рибосомальную РНК приходится основная часть РНК клетки.
Транспортные (тРНК) переносят активированные аминокислоты к рибосомам — пунктам построения /белковых макромолекул. Известно около 60 видов тРНК. Информационные (матричные) РНК (мРНК) несут в последовательности триплетов своих нуклеотидов информацию о первичной структуре белковых молекул.
У белков и нуклеиновых кислот есть много общего: последние, как и белки, относятся к категории важнейших жизненно необходимых соединений живых организмов;
как и белки, нуклеиновые кислоты являются биополимерами (макромолекулами), несущими информационную функцию;
количество мономеров в молекулах обоих типов биополимеров может достигать десятков тысяч;
для обоих типов этих макромолекул характерна линейная последовательность соединения мономеров;
как белкам, так и нуклеиновым кислотам свойственны реакции матричного синтеза.
Однако белки и нуклеиновые кислоты существенно различаются: мономеры в них соединены разными типами химической связи; белкам несвойствен принцип комплементарности; белковые молекулы не способны к самовоспроизведению.
—Источник—
Богданова, Т.Л. Справочник по биологии/ Т.Л. Богданова [и д.р.]. – К.: Наукова думка, 1985.- 585 с.
Предыдущая глава ::: К содержанию ::: Следующая глава
